Анализ на ферменты, алт, лдг ферменты

АЛТ — значимый маркер при проведении биохимического анализа. С помощью анализа на АЛТ можно определить целый ряд заболеваний и поставить правильный диагноз.

Повышение или понижение показателя может указывать на некоторые патологии, поэтому важно сдавать кровь и следить за состоянием организма.

Алт — что это за фермент?

Анализ на ферменты, АЛТ, ЛДГ ферменты

АЛТ – внутриклеточный фермент, который участвует в обмене аминокислот

Аланинаминотрансфераза (АЛТ) — фермент, функция которого расщепление аминокислот и кетокислот. К тому же данный фермент выступает в качестве катализатора для переноса очень важного вещества — аланина. В организме эта аминокислота превращается в глюкозу. Кроме этого, аланин усиливает иммунные функции, участвует в производстве лимфоцитов, регулирует обменные процессы сахаров и кислот.

Синтез АЛТ происходит внутри клеток, а в кровь поступает в небольшом количестве. Превышение нормы указывает на то, что человек болен. Самая высокая концентрация фермента в почках и печени, сердце, легких и поджелудочной железе. Следует отметить, что количество данного фермента у мужчин выше, чем у женщин.

Исследование крови на АЛТ позволяет быстро выявить патологию и определить стадию развития.

Показаниями к анализу крови на АЛТ являются симптомы, указывающие на признаки гепатита и другие патологии печени:

Больше информации об АЛТ и АСТ можно узнать из видео:

Указанные признаки — весомая причина для проведения анализа крови на АЛТ. Расширить информацию помогут анализы на АСТ, ГГТ, ЛДГ. Другие анализы назначают при сильном превышении АЛТ. Данный анализ может назначаться для диагностики различных заболеваний скелетной мускулатуры и миокарда.

Анализ на АЛТ в обязательном порядке проводится, чтобы проследить динамику лечения. Исследование назначается пациенту, если он контактировал с больным гепатитом или перенес его сам.

Если у человека диабет или лишний вес, то врач также назначит исследование.

 Также исследование позволяет провести дифференциальную диагностику патологий поджелудочной железы и желчевыводящих путей и отличить печеночную желтуху от гемолитической.

Диагностика и норма показателя в крови

Анализ на ферменты, АЛТ, ЛДГ ферменты

Кровь на АЛТ нужно сдавать утром натощак

Чтобы правильно определить показатели АЛТ в биохимическом анализе, следует придерживаться определенных правил подготовки:

  1. Кровь всегда следует сдавать на голодный желудок. После последнего приема пищи должно пройти не менее 8 часов. Из пищи запрещается употреблять жареные и острые блюда. Желательно употреблять пищу без соли и в отварном виде. Диету следует соблюдать в течение 2-3 дней. Запрещается употреблять шоколад и любые продукты, содержащие шоколад.
  2. Разрешается употреблять обычную воду без газов в день сдачи анализа.
  3. За 5-7 дней до исследования крови нужно исключить употребление алкогольных напитков. Применение препаратов также следует прекратить минимум за 7 дней.
  4. В день исследования за полчаса до забора крови не разрешается курить. Важно избегать эмоциональных стрессов, не переживать и не нервничать.
  5. Следует отказаться от физических нагрузок на определенное время.

При соблюдении указанных правил можно получить точные результаты. Кровь для исследования берут из вены.

Содержание аланинаминотрансферазы (АЛТ или АлАТ) будет меняться с учетом возраста.

  • В норме у новорожденных АЛТ должен составлять 49 Ед/л.
  • У грудничков до полугода концентрация увеличивается до 54 Ед/л.
  • У ребенка в возрасте 1-3 года показатель снижается до 33 Ед/л и это является нормой.
  • В возрасте 3-6 лет нормальное значение АЛТ для детей составляет 29 Ед/л.
  • С 12 лет уровень фермента в крови должен составлять 39 Ед/л.

Концентрация АЛТ в крови у женщин и мужчин будет разная. У мужчин содержание фермента будет выше, чем у женщин. Верхняя граница нормы составляет 45 Ед/л. Для женщин нормальным показателем будет считаться 34 Ед/л.

Отклонение от нормы может быть обусловлено различными факторами: несоблюдение правил подготовки к исследованию, оперативное вмешательство незадолго до забора крови, интоксикация, химиотерапевтические процедуры, употребление алкоголя и др.

Причины повышения фермента

Анализ на ферменты, АЛТ, ЛДГ ферменты

Норм фермента варьируется в зависимости от возраста и пола

Содержание АЛТ в крови допустимо в меньшей концентрации. Данный фермент должен находиться в клетках органах, но не в кровотоке. Поэтому повышенные показатели указывают на развитие патологических процессов.

Если уровень АЛТ в крови превышает норму, то может свидетельствовать о следующих патологиях:

  1. Гепатит. Развивается на фоне интоксикации, вирусной инфекции. Из всех видов гепатита большую опасность для жизни человека несет гепатит С. Болезнь может протекать бессимптомно. При чрезмерном употреблении алкоголя развивается токсический гепатит. Алкоголь отравляет паренхиматозные клетки, которые впоследствии замещаются рубцовой тканью.
  2. Печеночные метастазы. Опухоль в печени часто выявляют у больных гепатитом. Исследование крови на АЛТ необходимо, чтобы принять решение о проведении операции. При значительном превышении нормы фермента невозможно проведение операции, так как велика вероятность развития осложнений.
  3. Обструктивная желтуха. Заболевание развивается, если есть препятствия для оттока желчи. Кроме высокого уровня АЛТ, также наблюдается высокий уровень билирубина.
  4. Цирроз печени. Заболевание характеризуется перерождением паренхиматозной ткани печени в соединительную. На фоне этого орган не может нормально выполнять свои функции.
  5. Стеатоз печени. Для этого заболевания характерно нарушение метаболизма и накапливании жира в органе. Часто развивается у людей с лишним весом, ожирением.

Благодаря АЛТ можно выявить любую форму гепатита до появления клинических признаков. В большинстве случаев проводится соотношение ферментов АЛТ и АСТ для выявления определенной патологии.

Анализ на ферменты, АЛТ, ЛДГ ферменты

Повышенный уровень АЛТ может указывать на заболевание печени

Ферменты АЛТ и АСТ тесно взаимосвязаны. Для соотношения уровня двух ферментов используют коэффициент де Ритиса. Этот метод основан на соотношении количества ферментов в разных органах.

У здорового человека большое количество АСТ синтезируется в сердце, а АЛТ в печени. Коэффициент де Ритиса в норме составляет 0,91-1,75. На патологии печени будет указывать коэффициент меньше единицы, а при заболеваниях сердца показатель увеличивается до 2 и более. Незначительный рост фермента может наблюдаться при заболеваниях сердца: миокардит, инфаркт миокарда, сердечная недостаточность.

Читайте:  Как и чем можно быстро снизить уровень сахара в крови?

Повышаться показатель аланинаминотрансферазы может при остром течении панкреатита, инфекционном мононуклеозе, шоковом состоянии, миозите, миодистрофии, ожогах тяжелой степени.

Способствовать повышению содержания АЛТ могут определенные факторы, а именно:

  • Ожирение.
  • Травма мышц.
  • Рабдомиолиз.
  • Дерматомиозит.
  • Эмоциональные нагрузки.

АЛТ выше нормы может наблюдаться на фоне применения медикаментозных препаратов: Парацетамол, Варфарин, Аспирин, эхинацея, валериана, некоторые противозачаточные средства, антибиотики и др. При использовании перечисленных лекарств следует обязательно сообщить врачу, чтобы избежать получения недостоверных результатов.

Нередко у беременных женщин также отмечается повышение показателя АЛТ. На ранних сроках это считается нормой, а на поздних сроках диагностируют гестоз.

Следует отметить, что выделяют 3 степени повышения фермента в крови. При легкой степени показатель повышается в 1,5- 5 раз, при средней — 6-10 раз, а при высокой — в 10 раз и более. Важно пройти комплексное обследование и только после этого проводить лечение.

Что делать, если АЛТ повышен?

Анализ на ферменты, АЛТ, ЛДГ ферменты

Лечение назначает врач после установления диагноза

После выявления причины повышения показателя в крови назначается соответствующее лечение. После лечения патологии повторно делается биохимический анализ. При адекватном и правильном лечении уровень АЛТ придет в норму.

Если печень повреждена на фоне вирусной инфекции, то назначают противовирусные препараты: Телапревир, Энтекавир др.

При заболеваниях печени уменьшить концентрацию фермента можно при использовании препаратов, которые улучшают процессы пищеварения, отток желчи и защищают орган от повреждений.

Для снижения АЛТ в крови врач может назначить прием следующих препаратов: Гептрал, Хофитол, Дюфалак.

Лекарственные препараты для лечения патологий печени, сердца должны назначаться строго квалифицированным специалистом по определенной схеме.

Больному необходимо изменить рацион питания. Следует отказаться от вредной и жирной пищи, продуктов с высоким содержанием соли. Рекомендуется употреблять продукты с витамином Д, придерживаться растительной диеты. Также важно отказаться от вредных привычек и вести здоровый образ жизни.

Причины снижения АЛТ в крови

Анализ на ферменты, АЛТ, ЛДГ ферменты

Низкое содержание АЛТ в крови может указывать на дефицит витамина В6

Показатель АЛТ может быть ниже нормы. Снижение фермента может наблюдаться при тяжелом поражении печени. При некрозе или циррозе печени резко снижается уровень активных клеток.

Снижение показателя может наблюдаться при инфекционных заболеваниях в организме, болезнях поджелудочной железы, чрезмерном употреблении алкогольных напитков. У новорожденных недоношенных детей низкий показатель АЛТ свидетельствует о недостатке витамина В6.

Пониженный показатель встречается реже, однако также указывает на патологию. Важно провести диагностику органов и при выявлении недуга пройти лечение.

Врач может назначить прием гепатопротекторов. Эти препараты защищают печень. Также следует восполнить недостаток витамина В6, принимая соответствующие витамины.

В период лечения и после него следует придерживаться диетического питания.

Запрещается употреблять жирную, острую, жареную, копченую пищу, наваристые бульоны, острые приправы и т.д. Пища должна быть приготовлена на пару. Рекомендуется больше употреблять продуктов с содержанием витамина В6. Такими продуктами являются: грецкие орехи, рыба, гранат, сладкий перец. Это основные рекомендации, которых следует придерживаться, чтобы избежать проблем с печенью.

Источник: https://DiagnozLab.com/analysis/biochemical/alt-chto-eto.html

ЛДГ, АсАТ и АлАТ, КФК и фосфатазы что это такое, причины

Анализ на ферменты, АЛТ, ЛДГ ферменты

Катализирует превращение пировиноградной кислоты в молочную, и наоборот. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) является тетрамером, состоящим из двух субъединиц: Н (heart — сердечная) и М (muscle — мышечная). Выделяют пять изоферментов лактатдегидрогеназы: ЛДГ { (НННН); ЛДГ2 (НННМ); ЛДГ3 (ННММ); ЛДГ4 (НМММ) и ЛДГ5 (ММММ). Изоферменты, в которых преобладает субъединица Н, выделены из органов с аэробным метаболизмом (головной мозг, сердце). Субъединицы М характерны для органов, где преобладает анаэробный гликолиз (скелетные мышцы, печень, почки, новообразования).
ЛДГ1 попадает в плазму преимущественно из ткани сердца, эритроцитов и лейкоцитов. Активность ЛДГ2, ЛДГ3 и ЛДГ4 наиболее высока в тромбоцитах, а ЛДГ3 — также в поджелудочной железе, легких и почках. ЛДГ5 наиболее богаты скелетные мышцы, печень, кожа, слизистые оболочки и клетки некоторых злокачественных опухолей.

Читайте также:  Посев кала на дисбактериоз, кал на дисбактериоз

Норма содержания общей ЛДГ в сыворотке крови — до 195 МЕ/л. Активность ЛДГ1 составляет 19-25%, ЛДГ2 — 23-37%, ЛДГ3 — 17-25%, ЛДГ4 — 8-17%, ЛДГ5 — 8-18% от общей активности.

    Причины повышения уровня ЛДГ1,2 в крови:

  • острый инфаркт миокарда
  • лейкозы
  • гемолитические анемии
    Причины повышения уровня ЛДГ3 в крови:

  • ТЭЛА
  • инфаркт легкого
  • острый панкреатит
  • заболевания почек
  • нарушение функции сердечно-сосудистой системы с преобладанием недостаточности по малому кругу кровообращения
    Причины повышения уровня ЛДГ4,5 в крови:

  • заболевания печени
  • заболевания скелетных мышц
  • застой крови в большом круге кровообращения

Аминотрансферазы

Аминотрансферазы катализируют процессы трансаминирования (перенос NH3-группы от аминокислоты , на кетокислоту), широко распространены во всех органах и тканях.

В клинической лабораторной диагностике наиболее часто определяются два фермента из этого класса: аланинаминотрансфераза (АлАТ) и аcпартатаминотрансфераза (АсАТ). АлАТ выводится из кровотока несколько медленнее, чем АсАТ, поэтому активность АлАТ в норме выше, чем АсАТ.

Более высокая активность АлАТ также связана с преимущественной локализацией фермента в цитоплазме, а АсАТ имеет и цитоплазматические, и митохо ндр иаль ные изоф ерменты.

Норма в сыворотке крови: АлАТ — 28- 191 нмоль/с-л, АсАТ — 28-125 нмоль/с-л. В Ед/л активность АлАТ и АсАТ составляет для лиц старше 17 лет у женщин — до 31 Ед/л, у мужчин — до 41 Ед/л.

    Причины повышенного АлАТ в сыворотке:

  • любое повреждение печени (гепатит, жировая дистрофия, цирроз, механическая желтуха, токсическое повреждение, опухоли)
  • гемолитические анемии
  • ожоговая болезнь
  • обширная травма и заболевания скелетных мышц
  • острый инфаркт миокарда, миокардит

АсАТ в высоких концентрациях присутствует в клетках сердечной и скелетных мышц, печени, почках, эритроцитах. Поражение любого из этих органов приведет к повышению уровня АсАТ в сыворотке. Причины повышения АсАТ представлены в таблице ниже.

Причины повышения АсАТ в сыворотке крови:

Артефактные
Гемолиз эритроцитов in vitro
Физиологические У новорожденных активность в 1,5 раза выше, чем у взрослых
Патологические Недостаточность кровообращения при шоке и гипоксии, инфаркт миокарда, острый вирусный или токсический гепатит, инфаркт легких, брыжейки, почек, цирроз печени, механическая желтуха, метастазы опухоли в печень, поражение скелетной мускулатуры, травмы и оперативные вмешательства, выраженный внутрисосудистый гемолиз, панкреатит, дерматомиозит

Незначительное повышение аминотрансфераз может отмечаться после приема витамина С, антибиотиков (особенно из групп аминогликозидов и макролидов), холинэргических средств, морфия. Гиповитаминоз В6, повторный гемодиализ, почечная недостаточность и беременность могут приводить к снижению трансфераз.

Креатинфосфокиназа (КФК) или креатинкиназа

Принимает участие в энергетическом обмене клеток мышечной, нервной и других тканей. Катализирует обратимую
реакцию фосфорилирования креатинина: креатинфосфат -> креатинин + АТФ.

Молекула креатинкиназьт является димером, состоящим из субъединиц двух типов: В (brain — мозговая) и М (muscle — мышечная). Комбинация субъединиц образует три изофермента: ВВ-КФК (мозговой), МВ-КФК (сердечный) и ММ-КФК (мышечный).

Норма содержания креатинкиназы в сыворотке крови 10-110 МЕ/л. Активность ММ-КФК в сыворотке крови составляет 94-96%, МВ-КФК — 4-6%. ВВ-КФК определяется лишь в следовых количествах или не выявляется в периферической крови.

Причины повышения ММ-КФКм сыворотке:
— повреждения и заболевания скелетных мышц;
— неотложные состояния (отравления, комы, ТЭЛА).

Причины повышения МВ-КФК в сыворотке:
— острый инфаркт миокарда;
— миокардит, миокардиодистрофия;
— нестабильная стенокардия;
— затяжные аритмии.

Причины появления ВВ-КФК в сыворотке:
— острые нарушения мозгового кровообращения;
— черепно-мозговая травма;
— рак мочевого пузыря, легкого, предстательной железы, кишечника, печени, матки, яичка;

— некоторые психические заболевания (шизофрения, эпилепсия, МДП).

Фосфатазы

Фосфатазы — это группа ферментов, которые содержатся почти во всех органах и тканях. Катализируют отщепление остатка фосфорной кислоты от органических соединений. В зависимости от оптимального pH действия различают щелочную и кислую фосфатазу.

Щелочная фосфатаза

Оптимум pH для щелочной фосфатазы (ЩФ) составляет 8,6 — 10,1. В сыворотке присутствует несколько изоферментов ЩФ.
1. Костная ЩФ.
Секретируется остеобластами — крупными одноядерными клетками, лежащими на поверхности костного матрикса в местах интенсивного формирования костной ткани.

У детей костная фосфатаза повышена до периода полового созревания.
2. Печеночная ЩФ — маркер холестаза, высвобождается из эпителия поврежденных желчных протоков.

Сывороточная активность ЩФ резко возрастает за счет печеночного изофермента при обтурационных желтухах, когда нарушение выведения фермента с желчью приводит к тому, что он вновь поступает в кровь.
3. Кишечная фосфатаза синтезируется энтероцитами, поступает впросвет тонкого кишечника и частично всасывается в кровь.

Вклад изофермента в общую активность невелик. Кишечная ЩФ может быть увеличена у лиц с первой и третьей группами крови, особенно после приема пищи, а также при диарее.
4. Почечная ЩФ частично всасывается в кровь, но в основном выводится с мочой.

Определение ее в моче используется для диагностики заболеваний почек (гломерулонефрит, пиелонефрит).
5. Плацентарная ЩФ появляется в сыворотке крови матери при беременности, особенно в третьем триместре.

Данный показатель может применяться в качестве дополнительного критерия оценки функции плаценты при беременности, осложненной бактериальными или вирусными инфекциями.
6. Неидентифицированные изоферменты ЩФ (так называемые изоферменты Regan и Nagao) имеют опухолевое происхождение и наиболее часто определяются при раке легкого.
Норма содержания общей щелочной фосфатазы в сыворотке крови : 60-310 МЕ/л.

Наибольший вклад в сывороточную активность щелочной фосфатазы дают ее костный и печеночный изоферменты. В зависимости от возраста они составляют: до 18 лет костный — 85%, печеночный — 15%; 18-30 лег — 60 и 40% соответственно. После 30 лет активность печеночного изофермента составляет 60% и выше.

    Причины повышенной щелочной фосфатазы в сыворотке:

  • заболевания печени (гепатит, цирроз, рак, токсическое поражение)
  • болезни желчевыводящих путей (обтурационная желтуха, холециститы, холангиты)
  • поражение костей (рахит, переломы, остеомиелиты, остеомаляции)
  • повышение функции паращитовидных желез
  • лейкозы, миеломная болезнь
  • инфекционный мононуклеоз
    Причины пониженной щелочной фосфатазы в сыворотке:

  • гипотиреоз
  • гиповитаминоз С, гипервитаминоз Д
  • старческий остеопороз
  • выраженная анемия
  • гипофизарный нанизм

Кислая фосфатаза

Под этим названием подразумевается группа лизосомальных ферментов, имеющих оптимум pH действия ниже 7,0 и выявляющихся практически во всех органах и тканях.

У мужчин половину содержащейся в крови кислой фосфатазы (КФ) составляет предстательный изофермент, остальную часть — печеночный, эритроцитарный и тромбоцитарный.

У женщин КФ происходит преимущественно из печени, эритроцитов и тромбоцитов.

Норма содержания общей кислой фосфатазы в сыворотке крови: 0,05-0,13 ммоль/ч*л.

Чаще всего тест используется при наблюдении за течением рака простаты у мужчин.

Однако, поскольку уровень КФ не повышен на ранних стадиях заболевания и при доброкачественной гипертрофии, тест не рекомендуется при скрининге.

Причины повышения кислой фосфатазы в сыворотке крови:
— рак простаты, особенно при метастазировании в кости;
— заболевания гепатобилиарной системы;
— сфинголипидозы (болезни Гоше, Нимана-Пика);

— гемолитические анемии.

α-Амилаза

Этот фермент осуществляет расщепление α-1,4-связей в молекулах гликогена и крахмала. Плазма крови человека содержит два изофермента — панкреатическую α-амилазу (тип Р) и слюнную (тип S). Амилолитическую активность проявляют также кишечник, печень, почки, легюте, жировая ткань.

Содержание S-амилазы составляет 45-70% общей активности фермента в плазме. В отдельных случаях в сыворотке практически здоровых людей обнаруживается так называемая макроамилаза, образованная комплексом фермента с Ig.

Молекулярная масса панкреатической амилазы и амилазы слюны практически одинакова, но они отличаются зарядами. Изоамилаза слюны имеет больший «отрицательный» заряд и плохо фильтруется через почечный фильтр, а P-тип быстро выводится с мочой из организма.

В связи с этим определение амилазы в моче можно использовать для оценки функции поджелудочной железы. В моче α-амилаза называется диастазой.

Норма активности α-амилазы в сыворотке крови составляет 13-32 г/ч*л.

    Причины повышения активности α-амилазы в сыворотке крови:

  • острый панкреатит в первые 3-4 суток заболевания
  • острые хирургические заболевания органов брюшной полости (острый аппендицит, кишечная непроходимость, мезен териальный тромбоз, перитонит, перфорация язвы и др)
  • эпидемический паротит
  • почечная недостаточность

Снижение активности α-амилазы наблюдается при панкреонекрозе, заболеваниях печени, ожоговой болезни, гипотиреозе, сахарном диабете.
Диастаза мочи в норме составляет 16-64 Ед.

Уровень фермента значительно нарастает при остром панкреатите (до 512-1024 Ед) и сохраняется повышенным до 2 недель после приступа острого панкреатита.

Другие острые заболевания органов брюшной полости сопровождаются менее значительным увеличением диастазы.

Повышенный уровень α-амилазы в плазме и низкий уровень диастазы мочи отмечается на фоне почечной недостаточности и циркуляции в крови макроамилазы.

Гаммаглутамилтрансфераза (ГГТФ) или гамма-глутамилтранспептидаза (ГГТП)

Гаммаглутамилтрансфераза — это мембраносвязанный фермент, который встречается во многих паренхиматозных органах. Наибольшая активность его наблюдается в почках, поджелудочной железе, печени, селезенке, простате и тонкой кишке.

ГГТФ считается одним из маркеров цитолиза гепатоцитов, а также синдрома холестаза. Для диагностики холестаза ГГТФ желательно определять параллельно со щелочной фосфатазой.
Норма содержания ГГТФ в сыворотке крови:
у мужчин — 15-106 усл. ед.

или 250-1770 нмоль/(с * л):

у женщин — 10-66 усл. ед. или 167-1100 нмоль/(с * л).

    Причины повышения активности ГГТФ в плазме:

  • внутри и внепеченочный холестаз
  • острый вирусный гепатит
  • токсическое и радиационное поражение печени
  • инфаркт миокарда
  • хроническая алкогольная интоксикация
  • прием противоэпилептических препаратов, рифампицина

Источник: https://infolibrum.ru/analysis/ferments/organospetsificheskie-fermenty-v-krovi.html

Биохимический анализ крови — ферменты

Анализ на ферменты, АЛТ, ЛДГ ферментыАсАТ (АСТ, аспартатаминотрансфераза) — один из основных ферментов, синтезирующихся в печени. В норме содержание этого фермента в сыворотке крови невелико, так как большая его часть находится в гепатоцитах (печеночных клетках). Повышение наблюдается при заболеваниях печени и сердца, а также при длительном приеме аспирина и гормональных контрацептивов. Нормальные значения: женщины – до 31 Ед/л; мужчины – до 37 Ед/л.

Читайте также:  Рентгеноструктурный анализ, рентгенография основы и применение

АлАТ (АЛТ, аланинаминотрансфераза) — фермент, синтезирующийся в печени. Большая часть его находится и работает в клетках печени, поэтому в норме концентрация АЛТ в крови невелика.

Повышение наблюдается при массовой гибели печеночных клеток (например, при гепатите, циррозе), тяжелой сердечной недостаточности и заболеваниях крови.

Нормальные значения: женщины – до 34 Ед/л; мужчины – до 45 Ед/л.

Гамма-ГТ (гамма-глутамилтрансфераза) — фермент, содержащийся преимущественно в клетках печени и поджелудочной железы. Повышение его количества в крови наблюдается при заболеваниях этих органов, а также при длительном приеме алкоголя. Нормальные значения: мужчины < 55 Ед/л; женщины < 38 Ед/л.

Фосфатаза щелочная – фермент, широко распространенный в тканях человека. Наибольшее клиническое значение имеют печеночная и костная формы щелочной фосфатазы, активность которых и определяется в сыворотке крови. Нормальные значения: 30-120 Ед/л.

Альфа-Амилаза (Диастаза) образуется в слюнных железах и поджелудочной железе. Также в поджелудочной железе образуется панкреатическая амилаза — фермент, участвующий в расщеплении крахмала и других углеводов в просвете двенадцатиперстной кишки. Амилаза, расщепляя крахмал и другие углеводы, обеспечивает переваривание углеводов пищи.

Из организма амилазу выводят почки вместе с мочой.

Повышенная альфа-амилаза — симптом следующих заболеваний: острый, хронический панкреатит (воспаление поджелудочной железы), киста поджелудочной железы, камень, опухоль в протоке поджелудочной железы, эпидемический паротит, острый перитонит, сахарный диабет, заболевания желчных путей (холецистит), почечная недостаточность, а также при травме живота и как следствие прерывания беременности.

Биохимический анализ крови амилазы покажет нулевые значения содержания амилазы при недостаточности функции поджелудочной железы, остром и хроническом гепатите. Снижение нормального уровня амилазы крови происходит при токсикозе у беременных. Нормальные значения альфа-амилазы в крови (норма диастазы): 28-100 Ед/л. Нормальные значения амилазы панкреатической: от 0 до 50 Ед/л.

Креатинкиназа (креатинфосфокиназа) — фермент, содержащийся в скелетных мышцах, реже — в гладких мышцах (матке, ЖКТ) и головном мозге. Креатинкиназа обеспечивает энергией клетки мышц. В сердечной мышце — миокарде — содержится особый вид креатинкиназы — креатинкиназа МВ.

При повреждении мышц наблюдается выход фермента из клеток — повышение активности креатинкиназы в крови. Поэтому определение креатинфосфокиназы и креатинкиназы МВ в крови широко применяется в ранней диагностике инфаркта миокарда. Уже через 2—4 часа после острого приступа уровень креатинкиназы МВ в крови значительно повышается.

Анализ креатинкиназы МВ позволяет со 100% точностью диагностировать инфаркт миокарда.

Повышение креатинкиназы происходит при следующих заболеваниях: инфаркт миокарда, миокардит, миокардиодистрофия, сердечная недостаточность, тахикардия, столбняк, гипотиреоз, алкогольный делирий (белая горячка), заболевания центральной-нервной системы (шизофрения, маниакально-депрессивный психоз, эпилепсия, черепно-мозговые травмы), злокачественные опухоли (рак мочевого пузыря, молочной железы, кишечника, легкого, матки, простаты, печени), а также может быть следствием хирургических операций и диагностических процедур на сердце, приема некоторых лекарственных средств (кортикостероидов, барбитуратов, наркотических средств), после тяжелой физической нагрузки. Повышение креатинкиназы также происходит при беременности. Понижение уровня креатинкиназы происходит при снижении мышечной массы и малоподвижном образе жизни. Нормальные значения креатинкиназы МВ в крови: 0—24 Ед/л.

ЛДГ или лактатдегидрогеназа, лактат — фермент, участвующий в процессе окисления глюкозы и образовании молочной кислоты. Анализ биохимии крови на ЛДГ проводят для диагностики заболеваний миокарда (сердечной мышцы), печени, опухолевых заболеваний.

Увеличение ЛДГ происходит при: заболеваниях печени (вирусный и токсический гепатит, желтуха, цирроз печени), инфаркте миокарда и инфаркте легкого, заболеваниях кровеносной системы (анемия, острый лейкоз), травмах скелетных мышц, атрофии, острый панкреатит, заболеваниях почек (гломерулонефрит, пиелонефрит), злокачественные опухоли различных органов, гипоксия (недостаточное снабжение кислородом тканей: кровотечение, сердечная недостаточность, дыхательная недостаточность, анемия). Повышенный ЛДГ характерен при беременности, у новорожденных и после физической нагрузки. Уровень ЛДГ повышается после приема алкоголя и некоторых лекарственных веществ (кофеина, инсулина, аспирина, анестетиков и других). Нормальные значения ЛДГ для новорожденных: до 2000 Ед/л. У детей до 2 лет активность ЛДГ по-прежнему высока — 430 Ед/л, от 2 до 12 — 295 Ед/л. Для детей старше 12 лет и у взрослых норма ЛДГ — 250 Ед/л.

Липаза — фермент, синтезируемый многими органами и тканями для расщепления нейтральных жиров — триглицеридов. При остром панкреатите уровень липазы в крови увеличивается через несколько часов после острого приступа до 200 раз.

Повышение уровня липазы может означать следующие заболевания: панкреатит, опухоли, кисты поджелудочной железы, хронические заболевания желчного пузыря, желчная колика, инфаркт, непроходимость кишечника, перитонит, костные переломы, ранения мягких тканей, рак молочной железы, почечная недостаточность, заболевания, сопровождающиеся нарушением обмена веществ, а особенно липидов — ожирение, сахарный диабет, подагра, эпидемический паротит, а также может быть следствием приема некоторых медицинских препаратов (барбитуратов и других). Понижение уровня липазы может происходить при онкологических заболеваниях, кроме рака поджелудочной железы и при неправильном питании (избытке триглицеридов). Нормальные значения липазы для взрослых: 0 до 190 Ед/мл.

Холинэстераза (ХЭ) — фермент, образующийся в печени. Холинэстераза содержится в нервной ткани, скелетных мышцах.

Низкая холинэстераза в крови — признак таких заболеваний, как: заболевания печени (цирроз, гепатит, метастатический рак печени), острое отравление инсектицидами, инфаркт миокарда, онкологические заболевания.

Понижение уровня холинэстеразы происходит на позднем сроке беременности, после хирургического вмешательства и при применении некоторых медицинских препаратов (оральных контрацептивов, анаболических стероидов, глюкокортикоидов).

Повышенная холинэстераза — симптом следующих заболеваний: артериальная гипертония, нефроз, рак молочной железы, ожирение, алкоголизм, сахарный диабет, столбняк, маниакально-депрессивный психоз, депрессивный невроз, а также повышение уровня холинэстеразы происходит на начальном этапе беременности. Нормальные значения холинэстеразы: 5300 — 12900 Ед/л.

  • Читайте о биохимическом анализе крови:
  • Что такое биохимический анализ крови?
  • Когда назначается биохимический анализ крови?
  • Подготовка к биохимическому анализу крови
  • Биохимический анализ крови — белки
  • Биохимический анализ крови — пигменты (билирубин)
  • Биохимический анализ крови — углеводы
  • Биохимический анализ крови — низкомолекулярные азотистые вещества
  • Биохимический анализ крови — ферменты
  • Биохимический анализ крови — неорганические вещества
  • Биохимический анализ крови — липиды

Источник: https://www.03info.com/articles/biohimicheskiy-analiz-krovi-fermentyi.html

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая

[06-025] Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая

270 руб.

  • Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.
  • Синонимы русские
  • Дегидрогеназа молочной кислоты.
  • Синонимыанглийские
  • Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH,LD.
  • Метод исследования
  • УФ кинетический тест.
  • Единицы измерения
  • Ед/л (единица на литр).
  • Какой биоматериал можно использовать для исследования?
  • Венозную кровь.
  • Как правильно подготовиться к исследованию?
  • Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO2 и H2O) или анаэробный (до молочной кислоты).

Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3.

ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4.

В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции.

Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии.

Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы.

Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней.

Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

  • Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
  • Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт легкого).
  • Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
  • В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
  • Для исследования патологий печени и почек.
  • Для диагностики поражений мышечной ткани.
Читайте также:  Мазок на энтеробиоз у детей как сдавать анализ

Когда назначается исследование?

  • При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
  • При комплексном профилактическом обследовании пациента.
  • При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.

Что означают результаты?

Референсные значения

Возраст, пол Референсные значения
< 1 года < 451 Ед/л
1 — 3 года < 344 Ед/л
3 — 6 лет < 314 Ед/л
6 — 12 лет < 332 Ед/л
12 — 17 лет < 279 Ед/л
> 17 лет женский 135 — 214 Ед/л
мужской 135 — 225 Ед/л

Причины повышения активности лактатдегидрогеназы общей:

  • инфаркт миокарда,
  • легочная эмболия и инфаркт легкого,
  • заболевания крови, сопровождающиеся гемолизом (гемолитическая, пернициозная, мегалобластическая, серповидно-клеточная анемии, эритремия),
  • злокачественные новообразования различных локализаций (рак яичек, рак печени, лимфома, метастазы в костную ткань и печень и т. д.),
  • лейкозы,
  • патология печени (вирусные и токсические гепатиты, цирроз печени, обтурационная желтуха, алкогольная болезнь печени),
  • болезни почек (инфаркт почки, гломерулонефрит, пиелонефрит),
  • патология мышц (мышечная дистрофия, травма, атрофия),
  • переломы костей,
  • застойная сердечная недостаточность, острая коронарная недостаточность (без инфаркта), миокардит (умеренное повышение фермента),
  • инфекционный мононуклеоз,
  • инфаркт кишечника,
  • острый панкреатит,
  • инсульт,
  • судорожный припадок,
  • белая горячка,
  • эклампсия,
  • травматический шок,
  • тяжелые состояния, сопровождающиеся гипоксией, гипер- и гипотермией,
  • ожоговая болезнь,
  • пневмоцистная пневмония,
  • преждевременная отслойка плаценты,
  • гипотиреоз.

Что может влиять на результат?

К повышению результата могут приводить:

  • интенсивные физические нагрузки незадолго до исследования,
  • наличие у пациента протезированного клапана сердца (гемолиз эритроцитов вследствие повреждения клеток створками клапана),
  • применение электроимпульсной терапии незадолго до исследования,
  • гемодиализ (в связи с удалением ингибиторов фермента – мочевины во время процедуры),
  • большое количество тромбоцитов (тромбоцитоз),
  • некоторые заболевания кожи,
  • лекарственные средства, повышающие активность ЛДГ (анестетики, аспирин, вазопрессин, вальпроевая кислота, наркотики, прокаинамид, этанол, амиодарон, анаболические стероиды, верапамил, изотретиноин, каптоприл, хлорамфеникол, кодеин, дапсон, дилтиазем, интерферон-альфа, интерлейкин-2, некоторые антибактериальные и противогрибковые препараты, неспецифические противовоспалительные препараты, пеницилламин, стрептокиназа, тиопентал, фуросемид, метотрексат, сульфасалазин, симвастатин, такролимус).

Возможные причины снижения результата:

  • присутствие оксалатов и мочевины, ингибирующих фермент,
  • лекарственные средства, снижающие активность ЛДГ (амикацин, аскорбиновая кислота, гидроксимочевина, дофибрат, эналаприл, метронидазол, налтрексон, противосудорожные препараты, цефотаксим).



Важные замечания

  • Ввиду неспецифичности данного анализа его результат должен трактоваться с учетом показателей других лабораторных исследований и клинической картины заболевания.
  • В диагностике острых процессов, сопровождающихся деструкцией ткани (инфаркта, некроза), необходимо учитывать изменения активности ЛДГ в плазме в течение некоторого времени после острого эпизода болезни.
  • Определение изоферментов ЛДГ помогает уточнить локализацию патологического процесса.
  • Основным лабораторным маркером инфаркта миокарда является тропонин I, а не ЛДГ.
  1. Также рекомендуется
  2. Кто назначает исследование?
  3. Терапевт, кардиолог, онколог, врач общей практики.
  4. Литература
  • Назаренко Г.И., Кишкун А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. – М.: Медицина, 2000. — 165-166.
  • Fischbach F.T., Dunning M.B. A Manual of Laboratory and Diagnostic Tests, 8th Ed. Lippincott Williams & Wilkins, 2008: 1344 p.
  • Wilson D. McGraw-Hill Manual of Laboratory and Diagnostic Tests 1st Ed Normal, Illinois, 2007: 347-348 pp.

Источник: https://helix.ru/kb/item/06-025

Анализ крови на ферменты

Анализ крови на ферменты является основной частью методов установления патологий и болезней, который основан на выяснении степени активности энзимов. Эти исследования проводятся под четким руководством науки под названием энзимодиагностика. Отдельной группой среди методов этой науки являются диагностики различных иммунных ферментов.

Суть данного метода заключается во внедрении в организм человека антител, которые с помощью химических связей соединяются с ферментом, образуют с антителом антиген, с легкостью потом выявляющийся в биологических жидкостях.

Этот метод способствует качественному и количественному определению наличия тех или иных ферментов в организме. Основной задачей энзимологии является определение очагов, где сконцентрировано патологическое количество ферментов.

Это место и является болезнетворным в организме.

Также выделяют ряд энзимов, которые слишком активны при наличии отмирающих клеток. Такими ферментами являются некротические вещества, остро реагирующие на наличие очагов поражения тканей и органов. Еще анализ на ферменты включает в себя тест, который выявляет изменение нормальной активности этих веществ, что свидетельствует о расстройствах в функционировании органов или их систем.

При диагностировании и обнаружении дисфункции ферментов или отклонений от норм, необходимо сразу же обратиться к специалистам и начинать лечение.

Среди основных жизненно важных ферментов следует выделить следующие: амилаза, липаза, лактатдегидрогеназа, аланинаминотрансфераза, аспартатаминотрансфераза, щелочная фосфатаза. Анализы на все вышеперечисленные энзимы делают утром натощак. Для диагностики берут пробу крови с вены или с первой утренней мочи. Данные ферменты вырабатывают различные железы внутренней секреции нашего организма.

Отклонения от нормы распознают с помощью специальных лабораторных расшифровок в течении 1-2-х недель. В случае рецидивов и острых болей анализы берут в любое время суток, результаты оглашают в течение нескольких часов в экстренном порядке. В случае получения результатов теста, необходимо тут же обратиться к специалисту.

Диагностика активности амилазы

Начать следует с амилазы крови, которая производится поджелудочной железой и способствует быстрому протеканию процессов пищеварения. Основной функцией амилазы является расщепление крахмала или гликогена с образованием конечного продукта реакции – глюкозы. Наиболее распространенной в силу своей активности стала альфа-амилаза.

Нормальными показателями амилазы в человеческом теле считаются: • в крови 16-30 мк катал/л;

• в моче 28-100 мк катал/л

Цифры по активности амилазы показывают ряд патологий поджелудочной железы и разных форм панкреатита.

При пониженных показателях амилазы в моче и крови больному можно диагностировать муковисцидоз или перенесенный приступ панкреатита.

Повышение показателей амилазы свидетельствуют о сильном алкогольном отравлении, свинке, внематочной беременности, обострении панкреатита, о камнях, опухолях в поджелудочной железе.

А повышенная амилаза в моче оповещает о холецистите, аппендиците, панкреатите или о язве желудочно-кишечного тракта.

Диагностика активности липазы

Липазой называют фермент, который участвует в трансформации жиров. Этот энзим проявляет свою активность только в присутствии кофермента колипазы и желчных кислот. В выработке липазы организм задействует поджелудочную железу, форменные клетки крови – лейкоциты и легкие.

Нормальными показателями активности липазы в крови являются 13-60 ЕД/мл. Тест на липазу более специфичен, чем на амилазу. Гиперсодержание липазы в крови свидетельствует о холестазе, язвах, сахарном диабете, холециститах, ожирении и подагре.

Гипосодержание липазы говорит о различных опухолях, в основном поражающих поджелудочную железу, о неправильном питании или триглицеридемии.

Диагностика активности лактатдегидрогеназы

Основным местом нахождения лактат дегидрогеназы является сердце, клетки тканей мышц, печень, селезенка, почки и поджелудочная железа. Лактат дегидрогеназа проявляется свою активность с ионами цинка и никотин-амидадениндинуклеотидом. Лактат дегидрогеназа превращает молочную кислоту в пировиноградную.

В организме человека существует 5 фракций данного энзима. Именно по наличию того или юного вида и диагностируются болезни.

Так, например, при повышении лактат дегидрогеназы 1 можно диагностировать инфаркт миокарда, а за счет выявления сильной активности фракций 4 и 5 можно определить гепатит.

Нормой лактат дегидрогеназы в организме взрослого человека является 140-350 Ед/л, а у новорожденных – 400-700 Ед/л.

Причинами повышенной лактат дегидрогеназы в организме можно считать инфаркт миокарда, цирроз печени, опухоли, лейкоз, панкреатит, заболевания почек, анемию и гепатит.

Диагностика активности аланинаминотрансферазы и аспартатаминотрансферазы

Аланинаминотрансфераза является ферментом, который способствует перемещению аминокислот с одной молекулы на другую.

Этот энзим работает в присутствии витамина В6 и синтезируется в основном в клетках почек, печени, мышц, сердца и поджелудочной железы. Отсюда следует, что содержание данного фермента в крови приравнивается к нулю.

Нормальным содержанием этого фермента у мужчин считается до 40 Ед/л, а у женщин до 32 Ед/л.

Высокое содержание аланинаминотрансферазы свидетельствует о циррозе, желтухе, раке печени, ожогах, инфаркте и гепатите. Пониженная активность говорит о циррозах и некрозах печени.

С данным аспартатаминотрансферазой в паре также работает витамин В6. Аспартатаминотрансфераза находится в основном в митохондриях и цитоплазме клеток. Нормальным содержанием этого энзима считается: у мужчин 15-31 Ед/л, а у женщин 20-40 Ед/л.

Аспартатаминотрансфераза повышена в случаях гепатита, алкоголизма, мононуклеоза, рака печени, цирроза, холестаза и инфаркте миокарда. кроме того, повышение активности данного фермента вызывают ожоги, тепловые удары, травмы, отравления, а понижение – при повреждениях печени и недостатке витамина В6.

Диагностика активности щелочной фосфатазы

Щелочная фосфатаза представляет собой фермент мембран клеток, которые находятся в основном в желчных каналах. Основное участие этот фермент принимает в обмене фосфорной кислоты.

Он имеет различные формы: плацентарную, неспецифичную и кишечную.

Щелочная кислота помогает диагностировать передозировку витамином С, недостаток кальция и фосфора, заболевания желчных путей и печени, расстройства в поджелудочной железе и заболевания костей.

Нормой содержания этого фермента в человеческом организме является: у взрослых 30-90 Ед/л, у подростков 400 и меньше Ед/л, а у беременных до 250 Ед/л.

Повышение щелочной фосфатазы свидетельствует о гипертиреозе, болезнях крови, рахите, желтухе, опухолях костей и заболеваниях печени, почек и легких.

Низкая активность щелочной фосфатазы свидетельствует об анемии, недостатке полезных веществ, гипертиреозе и нарушении костей скелета.

Помните, что данные анализы сдаются на голодный желудок с соблюдением некоторой диеты за 24 часа перед посещением больницы.Она заключается в отсутствии жирной, острой и жаренной пищи в рационе питания.

В случае каких-либо отклонений после получения расшифрованных результатов следует немедленно обратиться к врачу.

Источник: https://upraznenia.ru/analiz-na-fermenty.html

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector